Questa sezione presenta una panoramica delle principali infrastrutture scientifiche disponibili presso l’Università degli Studi di Milano-Bicocca. Le grandi attrezzature elencate, corredate di informazioni fornite dai docenti responsabili di ciascuna strumentazione, sono estratte da IRIS-BOA, la piattaforma che raccoglie e gestisce le informazioni relative ai dati della ricerca.
Strumenti cruciali per lo sviluppo e l'innovazione scientifica, le grandi attrezzature sono messe a disposizione per attività di ricerca avanzata e collaborazione scientifica, sia all'interno dell'ateneo sia con partner esterni e rappresentano una risorsa essenziale per ricercatori, studenti e aziende interessate a sfruttare le tecnologie e i servizi offerti dall'università.
Sei un’impresa?
Consulta la sezione dedicata ai servizi scientifici e tecnologici per le imprese, dove troverai, classificate per tematiche, le strumentazioni che possono fornire servizi per esterni.
Grandi attrezzature di ricerca
Assorbimento atomico a fornetto di grafite (Perkin Elmer GFAAS AAnalyst 600)
Analisi quantitative degli elementi in tracce degli ioni metallici in soluzioni di matrici di diverso genere. Lo spettrometro è corredato di dispositivo per la correzione Effetto Zeeman
Assottigliatore Ionico Gatan PIPS II
Assottigliatore di precisione a ioni di Ar per la preparazione di campioni massivi per il TEM
Il sistema permette di ottenere ampie zone sottili a partire da sezioni di 30 micron di spessore
E' dotato di un sistema di raffreddamento ad azoto liquido per stabilizzare il campione durante la preparazione
Asterix
Cluster Ibrido in architettura X86/CPU per Simulazioni computazionali
Atomic Layer Deposition (ALD)
Strumentazione per la deposizione di singoli strati atomici per la fabbricazione di dispositivi a semiconduttore
AUTOSTAINER 360-S2D (IMMUNO-COLORATORE AUTOMATIZZATO)
Sistema automatizzato per effettuare immunostaining di campioni su vetrino.
Axionscan 7
Scanner Zeiss per scansione ed acquisizione di vetrini istologici ad alta risoluzione solo in luce trasmessa.
Basic Unit GeminiSEM 360
Microscopio elettronico a scansione con unità di taglio seriale interna, chiamato anche "Serial block face in SEM" (SBF-SEM), per la ricostruzione 3D di campioni biologici
BD FACs Melody
Strumento necessario per ottenere popolazioni cellulari purificate, ad
esempio isolare le cellule che esprimono determinati marcatori
BEGe
Rivelatore HPGe Canberra Broad Energy 5030 (Efficienza Relativa 50%)
Sistema comprensivo di: schermatura di 15 cm di Pb esterni e 10 cm di rame interni, sistema di sollevamento per alloggiamento campione, rivelatore plastico a scintillazione per l’anticoincidenza con i raggi cosmici, pre-amplificatore e amplificatore per il trattamento del segnale, sistema di acquisizione, pc per elaborazione dati.
Scopo dello strumento:
effettuare misure di spettrometria gamma ad alta sensibilità ed elevata risoluzione per l’analisi di elementi in tracce su campioni di varia natura. Il rivelatore viene inoltre utilizzato per l’analisi di attivazione neutronica ad alta efficienza di campioni sottoposti ad irraggiamento con neutroni presso il reattore nucleare di Pavia e destinati ad esperimenti di fisica delle particelle a bassissimo fondo radioattivo.
Lo strumento viene anche messo a disposizione per lo svolgimento di tesi di laurea, sia triennali che magistrali, e tesi di dottorato, su argomenti inerenti sia la caratterizzazione e selezione di campioni di varia origine sia lo studio di tecniche di analisi innovative per l’abbattimento del fondo radioattivo.
ELENCO TESISTI (aggiornato feb. 2023)
Enea Mapelli (magistrale, 2020)
Lucrezia Fiori (magistrale, 2020)
Alessandro Paonessa (magistrale, 2021)
Gabriele Bianco (magistrale, 2021)
Tommaso Bradanini (triennale, 2022)
Katia di Maria (triennale, 2022)
Mattia Fusetti (triennale, 2022)
Marco Picione (triennale, 2022)
Biacore X100 (SPR, surface plasmon resonance)
Biacore X100 (Cytiva; https://www.cytivalifesciences.com/en/us/about-us/our-brands/biacore) è una strumentazione basata sul fenomeno della Risonanza Plasmonica di Superficie (SPR, Surface Plasmon Resonance) che permette l’analisi di interazioni tra biomolecole in tempo reale e senza la necessità che queste siano marcate. È un sistema ad elevata sensibilità strumentale con utilizzo di quantità minime di volumi di campione per la misura diretta dei parametri cineticie di affinità dell’interazione.
Applicazioni:
- Caratterizzazione del legame molecolare mediante determinazione delle costanti di velocità di dissociazione (kd) nell’intervallo 10 -5 - 0.1 s -1 ; costante di velocità diassociazione (ka) nell’intervallo 10 3 –10 7 M –1 s –1 ; costante di dissociazione (KD-Affinità): da 10 -9 a 10 -4 M.
- Analisi di campioni che vanno dall’elevato peso molecolare (proteine, DNA, RNA,anticorpi, polisaccaridi, lipidi, cellule, etc.) al basso peso molecolare (>100 Da) in diversi tamponi salini e anche in soluzioni contenenti
dimetilsolfossido (DMSO)
-Identificazione di ligandi per uno specifico target (Ligand Fishing).
-Intervallo operativo di temperatura: 4-40°C.
-Disponibilità di un ampio range di sensor chip che assicurano la scelta della superficie del sensore più adatta alla natura delle molecole da immobilizzare e alla richiesta di analisi. Chip prodotti dalla tecnologia Biacore: CM7, CM5, CM4, CM3 e C1 con gruppi attivi carbossimetilati; SA per ligandi biotinilati; NTA per proteine con His Tag; HPA per creare un monostrato lipidico; L1 per creare un doppio strato lipidico; AU per attivare direttamente i ligandi su lamina d’oro. Capture kits sono disponibili per una ampia varietà di tags e molecole che includono proteine di fusione con GST; anticorpi IgG di topo; anticorpi IgG di uomo.
- Approccio analitico denominato “Single Cycle Kinetics (SCK)”, alternativo alla tecnica dell’analisi cinetica tradizionale multiciclica, che permette riduzione dei tempi di analisi, riduzione del consumo di ligando e disegno sperimentale semplificato.
- Software Implementato con tecnica denominata CFCA (Calibration Free Concentration Analysis) che permette di calcolare in modo accurato la concentrazione attiva di proteine in assenza di calibrazione oltre a quella del
metodo tradizionale che prevede la creazione di una curva standard di campione.