Anno di corso: 1

Crediti: 8
Crediti: 8
Crediti: 12
Crediti: 8
Crediti: 8
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale

Anno di corso: 2

Crediti: 6
Crediti: 10
Crediti: 6
Crediti: 10
Crediti: 7
Crediti: 8
Crediti: 6
Crediti: 12

Anno di corso: 3

Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 9
Crediti: 18
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 8
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 8
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale

CHIMICA BIOLOGICA

Scheda dell'insegnamento

Anno accademico di regolamento: 
2014/2015
Anno di corso: 
2
Anno accademico di erogazione: 
2015/2016
Tipo di attività: 
Obbligatorio
Crediti: 
10
Ciclo: 
Primo Semestre
Ore di attivita' didattica: 
76
Prerequisiti: 

Per frequentare il corso e sostenere l'esame è richiesto aver superato l'esame di chimica organica

Moduli

Metodi di valutazione

Modalita' di verifica dell'apprendimento: 

SCRITTO ORALE

Valutazione: 
Voto Finale

Obiettivi formativi

Il corso impartisce le conoscenze di base su: a) chimica delle proteine e enzimologia, con particolare riguardo ai rapporti tra struttura e funzione delle molecole proteiche. b) piano generale del metabolismo, con particolare riguardo al metabolismo intermedio, alle principali vie che lo costituiscono, al controllo del flusso metabolico e al ruolo dei segnali ormonali nel controllo del metabolismo.

Contenuti

Chimica delle proteine, enzimologia e metabolismo

Programma esteso

1 -GENERALITA’
Struttura e proprietà generali dell’acqua. Interazioni non covalenti intra- e intermolecolari: implicazioni nelle proprietà delle molecole biologiche. Dissociazione acido-base in soluzione acquosa. Soluzioni tampone.
2 - LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE E PROPRIETÀ DELLE PROTEINE
Struttura degli aminoacidi presenti nelle proteine. Proprietà fisiche degli amminoacidi. Proprietà acido-base degli amminoacidi. Natura del legame peptidico. Proteine: definizione dei diversi livelli organizzativi. Proteine dotate di sola struttura secondaria. Proprietà fisiche delle proteine. Criteri di classificazione delle proteine. Cenni sui meccanismi di ripiegamento delle proteine. Cenni sui metodi di previsione della struttura tridimensionale delle proteine sulla base della struttura primaria
3 - GLI ENZIMI
Fattori coinvolti nei meccanismi di catalisi enzimatica. Esempi di meccanismi di reazioni catalizzate da enzimi. Cinetica enzimatica allo stato stazionario. Fattori fisici che influenzano l’attività enzimatica. Regolazione dell’attività enzimatica: ruolo di inibitori e attivatori.
4 - PROTEINE ALLOSTERICHE
Definizione e ruolo adattativo delle proteine allosteriche. Fondamenti molecolari dell’allostericità. Modelli interpretativi dei meccanismi molecolari del comportamento allosterico. Alcuni esempi di proteine allosteriche. Le globine.
5 - IL METABOLISMO
Generalità. La glicolisi. Le fermentazioni. Il ciclo di Krebs. La fosforilazione ossidativa. La via dei pentoso-fosfati. Sintesi e degradazione dei grassi. Sintesi e degradazione degli aminoacidi. Metabolismo del glicogeno. La gluconeogenesi. Il ciclo dell’azoto nella biosfera. Integrazione del metabolismo. Concetti generali sul ruolo e sul meccanismo di azione degli ormoni.

Bibliografia consigliata

- Nelson, Cox “Principi di biochimica di Lehninger” Ed. Zanichelli
- Mathews, Van Holde, Ahern “Biochimica” Casa Editrice Ambrosiana

Metodi didattici

LEZIONI FRONTALI