Anno di corso: 1

Crediti: 12
Crediti: 6
Crediti: 16
Crediti: 8
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale

Anno di corso: 2

Crediti: 12
Crediti: 14
Crediti: 6
Crediti: 12
Crediti: 8

Anno di corso: 3

Crediti: 12
Crediti: 12
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 6
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 3
Tipo: Altro

ESPERIMENTAZIONI DI BIOFISICA

Scheda dell'insegnamento

Anno accademico di regolamento: 
2015/2016
Anno di corso: 
3
Anno accademico di erogazione: 
2017/2018
Tipo di attività: 
Obbligatorio a scelta
Lingua: 
Italiano
Crediti: 
8
Ciclo: 
Secondo Semestre
Ore di attivita' didattica: 
96
Prerequisiti: 

nozioni di elettromagnetismo classico, ottica, elementi di biofisica

Moduli

Metodi di valutazione

Tipo di esame: 
Orale
Modalita' di verifica dell'apprendimento: 

orale con relazione scritta

Valutazione: 
Voto Finale

Obiettivi formativi

lo studente apprenderà l'uso di tecniche spettroscopiche di base per la caratterizzazione di biomolecole.

Contenuti

Spettroscopia di assorbimento e di fluorescenza di biomolecole e fluorofori.
Determinazione della struttura secondaria di proteine e studio del processo di folding-unfolding mediante tecniche ottiche (dicroismo circolare, fluorescenza e spettroscopia infrarossa).
Studio dell’interazione fra biomolecole e piccoli ligandi mediante fluorescenza.
Misura della dimensione di proteine e dello stato di aggregazione di nanoparticelle d’oro mediante diffusione quasi elastica di luce.
Studio degli effetti di ipertermia di nanoparticelle metalliche prodotti da luce laser infrarossa e visualizzati mediante l'uso di una termocamera.
Uso di un microscopio confocale a fluorescenza per acquisire immagini di cellule e tessuti biologici: analisi delle immagini, misura della risoluzione ottica del sistema.

Programma esteso

Spettroscopia di assorbimento e di fluorescenza di biomolecole e fluorofori.
Determinazione della struttura secondaria di proteine e studio del processo di folding-unfolding mediante tecniche ottiche (dicroismo circolare, fluorescenza e spettroscopia infrarossa).
Studio dell’interazione fra biomolecole e piccoli ligandi mediante fluorescenza.
Misura della dimensione di proteine e dello stato di aggregazione di nanoparticelle d’oro mediante diffusione quasi elastica di luce.
Studio degli effetti di ipertermia di nanoparticelle metalliche prodotti da luce laser infrarossa e visualizzati mediante l'uso di una termocamera.
Uso di un microscopio confocale a fluorescenza per acquisire immagini di cellule e tessuti biologici: analisi delle immagini, misura della risoluzione ottica del sistema.

Bibliografia consigliata

Cantor and Schimmel "Biophysical Chemistry"

Modalità di erogazione

Convenzionale

Metodi didattici

laboratorio (6cfu), esercitazione (2cfu)