Anno di corso: 1

Crediti: 8
Crediti: 8
Crediti: 8
Crediti: 8
Crediti: 3
Tipo: Lingua/Prova Finale

Anno di corso: 2

Anno di corso: 3

Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 8
Crediti: 6
Crediti: 12
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 5
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 10
Tipo: Per stages e tirocini

BIOFISICA

Scheda dell'insegnamento

Anno accademico di regolamento: 
2016/2017
Anno di corso: 
3
Anno accademico di erogazione: 
2018/2019
Tipo di attività: 
Obbligatorio a scelta
Lingua: 
Italiano
Crediti: 
6
Ciclo: 
Primo Semestre
Ore di attivita' didattica: 
42
Prerequisiti: 

Conoscenze di base di chimica e biochimica (legame chimico, gruppi funzionali, struttura delle biomolecole).

Moduli

Metodi di valutazione

Tipo di esame: 
Orale
Modalita' di verifica dell'apprendimento: 

L’esame finale è orale e consiste di tre parti:
-(30 % del voto finale) verifica delle conoscenze di base relative a almeno due metodi spettroscopici tra quelli presentati;
-(20% del voto finale) verifica delle conoscenze di base relative a uno dei metodi di microscopia tra quelli illustrati;
-(50% del voto finale) interpretazione dei dati sperimentali (si veda il programma esteso per gli argomenti biologici trattati).

Valutazione: 
Voto Finale

Obiettivi formativi

L’obiettivo del corso è di fornire le conoscenze di base sui principali metodi spettroscopici e di microscopia per la caratterizzazione delle proprietà strutturali e/o morfologiche di sistemi biologici a diverso grado di complessità, dalle biomacromolecole alle cellule e ai tessuti.
Dopo il completamento del corso, ci si aspetta che gli studenti abbiano acquisito la capacità di:
- leggere criticamente lavori scientifici dove vengono presentati risultati ottenuti con i metodi presentati nel corso;
-scegliere il metodo spettroscopico e di microscopia più adatto allo studio di uno specifico campione biologico tenendo in considerazione le peculiarità del tipo di campione e lo scopo dell’attività di ricerca;
-interpretare i dati sperimentali ottenuti con i diversi metodi affrontati nel corso.

Contenuti

Nel corso saranno illustrati i principali metodi spettroscopici e di microscopia per la caratterizzazione delle proprietà strutturali e/o morfologiche di sistemi biologici a diverso grado di complessità, dalle biomacromolecole, alle cellule e ai tessuti. Gli approcci spettroscopici e di microscopia verranno illustrati attraverso esempi applicativi di interesse biotecnologico, biomedico e biochimico: stabilità delle proteine; malattie da amiloidi e studio della relazione tra struttura, funzione e tossicità di proteine e aggregati proteici; biofarmaci; caratterizzazione di bio- e nano-materiali; monitoraggio di bioprocessi e reazioni enzimatiche; microscopia e microspettroscopia di biomolecole, cellule e tessuti. Ampio spazio verrà dato alla discussione degli aspetti pratici e all’interpretazione dei dati sperimentali.

Programma esteso

Capitolo 1: spettroscopia e sue applicazioni biologiche.
Generalità sulle onde elettromagnetiche e sull’interazione radiazione–materia. Assorbimento UV-visibile delle biomolecole. Dicroismo circolare. Principi generali della fluorescenza. Fluorescenza di proteine e sonde fluorescenti. Quencing, trasferimento di energia alla Förster (FRET) e anisotropia di fluorescenza. Spettroscopia Raman e di assorbimento infrarosso di biosistemi.
Verranno presentati esempi applicativi all’analisi di biomacromolecole e di bioprocessi in vitro e in vivo. Particolare rilevanza verrà data allo studio del ripiegamento, della stabilità e dell’aggregazione di proteine di interesse biotecnologico (corpi di inclusione e biofarmaci) e biomedico. In quest’ultimo caso, rilevanza verrà data all’analisi dell’aggregazione amiloide in malattie neurodegenerative e amiloidosi sistemiche sia in provetta che in situ. Verranno discusse in dettaglio le informazioni che gli approcci spettroscopici possono fornire sull’interazione tra proteine e altre elementi (metalli, lipidi, ect.) coinvolti nello sviluppo dell’amiloide.
Nell’ambito delle biotecnologie industriali verranno discussi esempi applicativi dei diversi approcci spettroscopici per il monitoraggio di reazioni enzimatiche in vitro e per la caratterizzazione di bioprocessi in situ (per esempio l’accumulo di lipidi in lieviti oleaginosi per la produzione di biocarburanti). Verranno, inoltre, mostrati esempi di analisi delle interazioni biomolecolari (es. interazione proteina-ligando e proteina-nanoparticella) e di caratterizzazione di biomateriali (es. scaffold per ingegneria tissutale).

Capitolo 2: microscopia.
Generalità sulla microscopia ottica convenzionale, a fluorescenza, confocale a scansione laser, microscopia ad alta risoluzione spaziale (STED, stimulation emission depletion) e descrizione delle principali sonde fluorescenti utilizzate in ambito cellulare e biomolecolare. Verranno presentate anche la microscopia elettronica (TEM, SEM e Cryo-EM), la microscopia a forza atomica e la microspettroscopia.
Per illustrare le potenzialità di questi approcci verranno discussi lavori applicativi sulla caratterizzazione di complessi macromolecolari, cellule, strutture e sensori intracellulari e tessuti.

Bibliografia consigliata

Testi suggeriti per la parte introduttiva ai principali metodi biofisici:
- B. Nolting “Methods in Modern Biophysics”, 3nd edition (2009) Springer
- S. Massari “Elementi di biofisica” (1996) PICCIN
- J.R.Lakowicz “Principles of Fluorescence Spectroscopy” (2006) Springer.
Per le applicazioni allo studio di sistemi biologici: rassegne e articoli originali selezionati dal docente. Questo materiale e le presentazioni PowerPoint delle lezioni saranno disponibili sul sito web del corso (E-learning).

Modalità di erogazione

Convenzionale

Metodi didattici

Lezioni frontali e discussione con gli studenti sull’interpretazione di dati sperimentali.

Contatti/Altre informazioni

Orario di ricevimento
Su appuntamento.