Anno di corso: 1

Anno di corso: 2

Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 12
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 11
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 30
Tipo: Altro

ANALISI DI BIOMOLECOLE

Scheda dell'insegnamento

Anno accademico di regolamento: 
2017/2018
Anno di corso: 
2
Anno accademico di erogazione: 
2018/2019
Tipo di attività: 
Obbligatorio a scelta
Lingua: 
Italiano
Crediti: 
6
Ciclo: 
Primo Semestre
Ore di attivita' didattica: 
42
Prerequisiti: 

Conoscenze di base di chimica organica

Moduli

Metodi di valutazione

Tipo di esame: 
Orale
Modalita' di verifica dell'apprendimento: 

Esame scritto, basato su 3 domande aperte (ogni domanda vale 7 punti) sulla teoria e sulle applicazioni di IR, MS e NMR, e la risoluzione di un esercizio (10 punti) che comporta l'assegnamento delle risonanze di una biomolecola a basso peso molecolare sulla base di spettri NMR mono- e bi-dimensionali. Lo scritto dura 2 ore.

Valutazione: 
Voto Finale

Obiettivi formativi

Il corso fornirà allo studente la descrizione dei principali metodi spettroscopici e spettrometrici utilizzati per l’analisi di molecole di piccole e medie dimensioni (metaboliti primari e secondari, piccole molecole di sintesi, peptidi, oligonucleotidi, oligosaccaridi).
In particolare verranno descritte le spettroscopie infrarossa (IR) e di Risonanza magnetica Nucleare (NMR) e la spettrometria di massa (MS).
Le esercitazioni pratiche prevedono l’identificazione della struttura chimica di una molecola organica a partire dai relativi spettri.
Saranno per questo usati anche dei siti web di spettri disponibili per scopi didattici.

Conoscenze e capacità di comprensione
Al termine di questa attività formativa, lo studente dovrà essere in grado di:
1. descrivere i principi fisici alla base della spettroscopia, della spettrometria di massa (MS) e della spettroscopia NMR;
2. descrivere le principali caratteristiche di uno spettro IR, di MS ed NMR e le informazioni in essi contenute;
3. descrivere le componenti fondamentali di strumenti MS;
4. elencare e descrivere le principali reazioni di frammentazione di molecole organiche che possono aver luogo in una sorgente di ionizzazione;
5. individuare nuclei attivi e sperimentalmente studiabili con la spettroscopia NMR;
6. descrivere le principali caratteristiche degli spettri NMR bidimensionali e le informazioni in essi contenute;
7. descrivere le principali applicazioni di IR, MS ed NMR allo studio delle biomolecole.

Capacità di applicare le conoscenze acquisite
Al termine di questa attività formativa, lo studente dovrà essere in grado di:
1. correlare la frequenza e l'intensità delle bande presenti in uno spettro IR alla struttura dei composti organici e alle strutture secondarie delle proteine;
2. prevedere l’aspetto degli spettri MS e NMR di semplici biomolecole organiche;
3. correlare dati sperimentali ottenuti da spettri MS e NMR alle caratteristiche strutturali delle molecole organiche;
4. analizzare spettri di MS e NMR determinando grandezze utili quali il rapporto m/z, le abbondanze relative degli ioni, i chemical shift, le costanti di accoppiamento.

Autonomia di giudizio
Al termine di questa attività formativa, lo studente dovrà essere in grado di:
1. scegliere le tecniche analitiche più adatte all'analisi strutturale di una molecola d'interesse;
2. selezionare le tecniche più adatte ad ottenere specifiche informazioni strutturali e conformazionali, nonché a studiare fenomeni di interazione molecolare;
4. attribuire i segnali presenti nello spettro 1H-NMR di una biomolecola a basso peso molecolare sulla base di spettri NMR mono- e bi-dimensionali (COSY, 2D-TOCSY, 2D-NOESY, HSQC).

Capacità di apprendimento
Risultati attesi:
1. raccogliere e comprendere le nuove informazioni utili per razionalizzare le proprietà strutturali di composti organici di interesse biologico;
2. raccogliere e comprendere le informazioni circa l'evoluzione delle tecniche spettroscopiche e spettrometriche nel contesto dell'analisi di biomolecole e delle loro interazioni molecolari.

Contenuti

Teoria e applicazioni delle spettroscopie IR ed NMR e della spettrometria di massa.

Programma esteso

Spettroscopia IR

Teoria della risonanza IR; bande caratteristiche delle classi di composti organici; discussione dettagliata delle modalità di assorbimento ed emissione della radiazione IR in relazione alla struttura molecolare.

Spettrometria di massa

Principi della spettrometria di massa; massa esatta; sorgenti e analizzatori usati negli spettrometri di massa; applicazioni della spettroscopia di massa allo studio delle proteine

Spettroscopia NMR

Il fenomeno dello spin nucleare; nuclei dotati di spin; il fenomeno dello spostamento chimico; l’accoppiamento di spin; gli spettri dell’idrogeno e del carbonio; lo spettrometro NMR a trasformata di Fourier; acquisizione dei dati e trasformazione del segnale; il trasferimento di magnetizzazione nello spazio e l’effetto NOE; spettri bidimensionali (COSY, TOCSY, NOESY ed HSQC); interpretazione di spettri di piccole molecole organiche (metaboliti, sostanze di sintesi); applicazioni delle spettroscopia NMR a studi di riconoscimento molecolare e al disegno razionale di farmaci.

HPLC

Cenni alla teoria ed all’impiego dell’HPLC.

Bibliografia consigliata

Dispense fornite dal docente
Testi consigliati:

“Spectrometric Identification of Organic Compounds” R. M. Silverstein, F. X. Webster, D. Kiemle

“Guida Pratica alla interpretazione di Spettri NMR”, Antonio Randazzo

Modalità di erogazione

Convenzionale

Metodi didattici

Lezioni frontali ed esercitazioni in aula sull'interpretazione di spettri.

Contatti/Altre informazioni

Periodo di erogazione dell'insegnamento
Primo semestre