Anno di corso: 1

Anno di corso: 2

Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 12
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 11
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 30
Tipo: Altro

STRUTTURE E INTERAZIONI MOLECOLARI

Scheda dell'insegnamento

Anno accademico di regolamento: 
2017/2018
Anno di corso: 
2
Anno accademico di erogazione: 
2018/2019
Tipo di attività: 
Obbligatorio a scelta
Lingua: 
Italiano
Crediti: 
6
Ciclo: 
Primo Semestre
Ore di attivita' didattica: 
42
Prerequisiti: 

Conoscenze di base in ambito biologico, chimico e fisico

Moduli

Metodi di valutazione

Modalita' di verifica dell'apprendimento: 

Esame orale dove vengono discussi i temi trattati a lezione, sia da un punto di vista teorico che da un punto di vista applicativo in ambito biotecnologico.

Valutazione: 
Voto Finale

Obiettivi formativi

Il corso si propone di fornire agli studenti le basi concettuali e gli strumenti applicativi della bioinformatica per lo studio delle relazioni struttura-funzione nelle macromolecole biologiche e nei network metabolici.

Contenuti

Vengono trattati i metodi di interrogazione di banche dati contenenti strutture di macromolecole biologiche. I metodi di analisi e confronto di strutture proteiche. I metodi di homology modelling, fold recognition e ab initio nello studio delle proprietà strutturali e funzionali delle proteine. La meccanica e la dinamica molecolare. Lo studio “in silico” dei fenomeni di riconoscimento molecolare: interazione proteina-proteina e proteina-ligando.

Nella parte centrale del corso vengono illustrate le applicazioni biotecnologiche di enzimi, con particolare enfasi sui sistemi contenenti metalli di transizione in ambito energetico e di bioremediation.

Vengono inoltre trattati i metodi computazionali per l’analisi, la modellizzazione e la ricostruzione in silico di network metabolici.

Programma esteso

Metodi di interrogazione di banche dati contenenti sequenze e strutture di macromolecole biologiche.

Nozioni di base riguardanti i metodi per allineare sequenze proteiche. Matrici di score.

Omologia, similarità e identità.

BLAST e FASTA. Clustal.

Accenno ai metodi sperimentali per determinare la struttura tridimensionale di macromolecole biologiche.

Principi alla base dei metodi per la predizione delle strutture tridimensionali di proteine. Homology modelling. Fold recognition.

Metodi ab initio nello studio delle proprietà strutturali e funzionali delle proteine.

Metodi per validare le strutture proteiche.

La meccanica e la dinamica molecolare.

Metodi ligand-based e receptor-based nella progettazione di nuovi farmaci.

Concetto di farmacoforo.

QSAR.

Lo studio “in silico” dei fenomeni di riconoscimento molecolare: interazione proteina-proteina e proteina-ligando. I metodi di docking.

Metodi computazionali per l’analisi, la modellizzazione e la ricostruzione in silico di network metabolici. Metabolic Control Analysis e definizione dei coefficienti relativi. Flux Balance Analysis.

Discussione delle banche dati conteneti informazioni utili per la ricostruzione di network metabolici.

Nelle esercitazioni di laboratorio vengono utilizzati metodi computazionali e bioinformatici per:

- Progettare varianti di enzimi naturali

- Predirre la struttura di proteine mediante homology modelling

- Studiare le relazioni struttura-funzione in network metabolici

Bibliografia consigliata

Stefano Pascarella, Alessandro Paiardini, Bioinformatica -Dalla sequenza alla struttura delle proteine, 2010, Zanichelli

- Review e articoli forniti dal docente

Modalità di erogazione

Convenzionale

Metodi didattici

Lezioni frontali, dove vengono affrontate le basi teoriche e illustrati esempi applicativi.

Esercitazioni pratiche al calcolatore dove vengono affrontati problemi specifici in ambito bioinformatico e computazionale.