Anno di corso: 1

Crediti: 8
Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 6
Crediti: 6

Anno di corso: 2

Crediti: 12
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 8
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 6
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 4
Tipo: A scelta dello studente
Crediti: 40
Tipo: Lingua/Prova Finale
Crediti: 4
Tipo: Altro

BIOCHIMICA INDUSTRIALE

Scheda dell'insegnamento

Anno accademico di regolamento: 
2019/2020
Anno di corso: 
1
Anno accademico di erogazione: 
2019/2020
Tipo di attività: 
Obbligatorio a scelta
Lingua: 
Italiano
Crediti: 
6
Ciclo: 
Secondo Semestre
Ore di attivita' didattica: 
42
Prerequisiti: 

Prerequisiti. Conoscenza di aspetti di base della biochimica.
Propedeuticità. Nessuna

Moduli

Metodi di valutazione

Tipo di esame: 
Orale
Modalita' di verifica dell'apprendimento: 

Esame orale su tutti gli argomenti trattati nel corso

Valutazione: 
Voto Finale

Obiettivi formativi

"L'insegnamento consentirà agli studenti di acquisire conoscenza operativa di aspetti avanzati della biochimica delle proteine e delle applicazioni degli enzimi in processi di biocatalisi.
Conoscenza e capacità di comprensione. 
Lo studente imparerà a comprendere e interpretare le caratteristiche delle proteine in termini di relazioni struttura funzione e le principali applicazioni dell’ enzimologia in processi di biocatalisi.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione.
Al termine dell'insegnamento lo studente avrà imparato ad applicare le conoscenze acquisite alla comprensione degli sviluppi scientifici nel settore e alla pianificazione di esperimenti di miglioramento dei processi di biocatalisi.
Autonomia di giudizio.
Lo studente dovrà essere in grado di elaborare quanto appreso e a valutarne le interconnessioni con altre materie avanzate.
  Abilità comunicative.
Alla fine dell'insegnamento lo studente saprà esprimersi in modo appropriato nella descrizione delle tematiche affrontate.
Capacità di apprendimento.
Alla fine dell'insegnamento lo studente sarà in grado di consultare la letteratura sugli argomenti trattati e saprà analizzare, applicare e integrare e collegare le conoscenze acquisite con quanto verrà appreso in insegnamenti correlati agli aspetti di base e applicativi dell’enzimologia industriale.

Contenuti

Il corso si propone l’approfondimento di aspetti avanzati relativi all’applicazione di tecniche biochimiche e molecolari a processi industriali basati sull’utilizzo di proteine, in particolare enzimi. Sono trattate le applicazioni in biocatalisi delle principali famiglie di enzimi e le possibilità di migliorarne le prestazioni tramite l’utilizzo di enzimi da organismi non convenzionali, tecniche di ingegneria proteica e immobilizzazione. Si approfondiscono aspetti relativi al ripiegamento delle proteine in vitro e in vivo, con particolare attenzione alle problematiche relative all’aggregazione di proteine ricombinanti, al ruolo degli chaperoni e a passaggi critici del processo quali la formazione di ponti disolfuro.

Programma esteso

ASPETTI DI BASE E APPLICAZIONI DELLA BIOCATALISI
Introduzione all’ enzimologia industriale
Visione d’insieme dei campi di applicazione delle varie classi di enzimi, caratteristiche del catalizzatore di importanza per l’applicazione, fonti e metodi di preparazione di enzimi industriali
Come migliorare le proprietà di un biocatalizzatore
Studio della biodiversità: enzimi da organismi estremofili in particolare termofili, psicrofili e alofili. Enzimi da metagenomica
Ingegneria proteica con i metodi dell’evoluzione guidata. Vengono illustrati esempi in cui sì è modificata la specificità e la stabilità di vari enzimi alla temperatura e ai solventi organici. Evoluzione in provetta di interi operoni e di pathways metabolici
Immobilizzazione: adsorbimento, incapsulazione, intrappolamento. Metodi e supporti per l’immobilizzazione. Cross-linking e metodi basati sull’associazione a domini di pull-down. Esempi di come l’immobilizzazione può essere usata per modulare le proprietà di un enzima.
Approfondimenti su particolari classi di enzimi. Il contenuto di questa parte del corso varia ogni anno
RIPIEGAMENTO E AGGREGAZIONE DELLE PROTEINE Ripiegamento delle proteine in vitro
Metodi per lo studio dei processi di ripiegamento
Aspetti termodinamici e cinetici del ripiegamento. Dai primi modelli al concetto di “folding funnels” all’ analisi “phi”
Ripiegamento in vivo
Enzimi che favoriscono I passaggi lenti: peptidil prolil isomerasi, disolfuro isomerasi
Chaperoni di folding e di holding, disaggregasi. Una visione aggiornata sul meccanismo d’azione e il ruolo specifico degli chaperoni
Espressione di proteine ricombinanti e loro aggregazione in corpi di inclusione. Metodi per favorire la solubilità dei polipeptidi e per la loro rinaturazione, nel caso sia necessario recuperare proteine funzionali da corpi di inclusione.

Bibliografia consigliata

Slides. Reperibili sulla piattaforma e-learning dell'insegnamento
Bibliografia. Monografie e articoli scientifici reperibili sulla piattaforma e-learning dell'insegnamento.

Modalità di erogazione

Convenzionale

Metodi didattici

Lezioni frontali con presentazione PowerPoint

Contatti/Altre informazioni

Ricevimento su appuntamento richiesto via mail al docente.