Spettropolarimetro CD
Breve descrizione della strumentazione
La spettroscopia di dicroismo circolare (CD) studia le proprietà chirali intrinseche o indotte delle biomolecole. Nel nostro Dipartimento è presente uno spettropolarimetro Jasco J815 (JASCO corporation, Japan) che lavora nell’intervallo spettrale da 163 nm a 900 nm. La temperatura del campione è controllata tramite Peltier con un intervallo operativo tra -10°C e + 110°C. La spettroscopia CD permette di ottenere informazioni complementari a quelle che si possono ottenere con le altre piattaforme strumentali. Ad esempio, nel caso delle proprietà conformazionali e stabilità di proteine e peptidi e possibile eseguire caratterizzazioni di spettroscopia CD, FTIR e fluorescenza intrinseca ed estrinseca. Per lo studio delle interazioni, il CD è complementare ad altre analisi, come la surface plasmon resonance (SPR), la fluorescenza e la calorimetria.
Applicazioni principali
• Proprietà strutturali di biomolecole
• Struttura secondaria e terziaria delle proteine
• Stabilità conformazionale delle proteine
• Confronto con RLD (reference listed drug)
• Interazione proteina-ligando, proteina-DNA ect.
Edificio
U3; 4; 4044
Dipartimento
Responsabile scientifico
Voci tariffario
CD.01 Analisi di dicroismo circolare (spettropolarimetro Jasco J-815)
Sito tariffario
Immagine

Pubblicazioni
- Bucchieri, D; Mangiagalli, M; Martani, F; Butti, P; Lotti, M; Serra, I; Branduardi, P (2024) A novel laccase from Trametes polyzona with high performance in the decolorization of textile dyes. Dettaglio
- Gourlay, L; Mangiagalli, M; Moroni, E; Lotti, M; Nardini, M (2024) Structural determinants of cold activity and glucose tolerance of a family 1 glycoside hydrolase (GH1) from Antarctic Marinomonas sp. ef1. Dettaglio
- Bianchi, G; Mangiagalli, M; Ami, D; Ahmed, J; Lombardi, S; Longhi, S; Natalello, A; Tompa, P; Brocca, S (2024) Condensation of the N-terminal domain of human topoisomerase 1 is driven by electrostatic interactions and tuned by its charge distribution. Dettaglio
- Marchetti, A; Orlando, M; Mangiagalli, M; Lotti, M (2023) A cold-active esterase enhances mesophilic properties through Mn2+ binding. Dettaglio
- Zampolli, J; Mangiagalli, M; Vezzini, D; Lasagni, M; Ami, D; Natalello, A; Arrigoni, F; Bertini, L; Lotti, M; Di Gennaro, P (2023) Oxidative degradation of polyethylene by two novel laccase-like multicopper oxidases from Rhodococcus opacus R7. Dettaglio
- Sciandrone, B; Ami, D; D'Urzo, A; Angeli, E; Relini, A; Vanoni, M; Natalello, A; Regonesi, M (2023) HspB8 interacts with BAG3 in a “native-like” conformation forming a complex that displays chaperone-like activity. Dettaglio
- Raymond, J; Janech, M; Mangiagalli, M (2021) Ice-binding proteins associated with an Antarctic cyanobacterium, Nostoc sp. HG1. Dettaglio
- Mangiagalli, M; Lapi, M; Maione, S; Orlando, M; Brocca, S; Pesce, A; Barbiroli, A; Camilloni, C; Pucciarelli, S; Lotti, M; Nardini, M (2021) The co-existence of cold activity and thermal stability in an Antarctic GH42 β-galactosidase relies on its hexameric quaternary arrangement. Dettaglio
- Casari, E; Gobbini, E; Gnugnoli, M; Mangiagalli, M; Clerici, M; Longhese, M (2021) Dpb4 promotes resection of DNA double-strand breaks and checkpoint activation by acting in two different protein complexes. Dettaglio
- Mangiagalli, M; Barbiroli, A; Santambrogio, C; Ferrari, C; Nardini, M; Lotti, M; Brocca, S (2021) The activity and stability of a cold-active acylaminoacyl peptidase rely on its dimerization by domain swapping. Dettaglio
- Mangiagalli, M; Carvalho, H; Natalello, A; Ferrario, V; Pennati, M; Barbiroli, A; Lotti, M; Pleiss, J; Brocca, S (2020) Diverse effects of aqueous polar co-solvents on Candida antarctica lipase B. Dettaglio
- Ponzini, E; De Palma, A; Cerboni, L; Natalello, A; Rossi, R; Moons, R; Konijnenberg, A; Narkiewicz, J; Legname, G; Sobott, F; Mauri, P; Santambrogio, C; Grandori, R (2019) Methionine oxidation in -synuclein inhibits its propensity for ordered secondary structure. Dettaglio
- Villa, A; Doglia, S; De Gioia, L; Bertini, L; Natalello, A (2019) Anomalous Intrinsic Fluorescence of HCl and NaOH Aqueous Solutions. Dettaglio
- Corti, R; Marrano, C; Salerno, D; Brocca, S; Natalello, A; Santambrogio, C; Legname, G; Mantegazza, F; Grandori, R; Cassina, V (2019) Depicting conformational ensembles of α-synuclein by single molecule force spectroscopy and native mass spectroscopy. Dettaglio
- Pischedda, P; Ramasamy, P; Mangiagalli, M; Chiappori, F; Milanesi, L; Miceli, C; Pucciarelli, S; Lotti, M (2018) Antarctic marine ciliates under stress: superoxide dismutases from the psychrophilic Euplotes focardii are cold-active yet heat tolerant enzymes. Dettaglio
- Vitali, M; Rigamonti, V; Natalello, A; Colzani, B; Avvakumova, S; Brocca, S; Santambrogio, C; Narkiewicz, J; Legname, G; Colombo, M; Prosperi, D; Grandori, R (2018) Conformational properties of intrinsically disordered proteins bound to the surface of silica nanoparticles. Dettaglio
- Colzani, B; Pandolfi, L; Hoti, A; Iovene, P; Natalello, A; Avvakumova, S; Colombo, M; Prosperi, D (2018) Investigation of antitumor activities of trastuzumab delivered by PLGA nanoparticles. Dettaglio
- Mangiagalli, M; Sarusi, G; Kaleda, A; Bar Dolev, M; Nardone, V; Vena, V; Braslavsky, I; Lotti, M; Nardini, M (2018) Structure of a bacterial ice binding protein with two faces of interaction with ice. Dettaglio
- Tedeschi, G; Mangiagalli, M; Chmielewska, S; Lotti, M; Natalello, A; Brocca, S (2017) Aggregation properties of a disordered protein are tunable by pH and depend on its net charge per residue. Dettaglio
- MANGIAGALLI, M; Bar Dolev, M; Tedesco, P; NATALELLO, A; Kaleda, A; BROCCA, S; de Pascale, D; Pucciarelli, S; Miceli, C; Bravslavsky, I; LOTTI, M (2017) Cryo-protective effect of an ice-binding protein derived from Antarctic bacteria. Dettaglio
- Maleki, M; Natalello, A; Pugliese, R; Gelain, F (2017) Fabrication of nanofibrous electrospun scaffolds from a heterogeneous library of co- and self-assembling peptides. Dettaglio
- Sasso, F; Natalello, A; Castoldi, S; Lotti, M; Santambrogio, C; Grandori, R (2016) Burkholderia cepacia lipase is a promising biocatalyst for biofuel production. Dettaglio
- Natalello, A; Mattoo, R; Priya, S; Sharma, S; Goloubinoff, P; Doglia, S (2013) Biophysical Characterization of Two Different Stable Misfolded Monomeric Polypeptides That Are Chaperone-Amenable Substrates. Dettaglio
- Santambrogio, C; Sasso, F; Natalello, A; Brocca, S; Grandori, R; Doglia, S; Lotti, M (2013) Effects of methanol on a methanol-tolerant bacterial lipase. Dettaglio
- Natalello, A; Ami, D; Collini, M; D'Alfonso, L; Chirico, G; Tonon, G; Scaramuzza, S; Schrepfer, R; Doglia, S (2012) Biophysical characterization of Met-G-CSF: effects of different site-specific mono-pegylations on protein stability and aggregation. Dettaglio