Attrezzature per la ricerca

Spettrometro NMR 400 MHz Varian

NMR Multinucleare AVANCE III HD 400MHz (Bruker) MR in grado di registrare spettri in soluzione a temperatura variabile e dotato di autocampionatore. Questa analisi rappresenta lo strumento principe per l'identificazione della struttura chimica di materiali organici, sia puri sia in miscela.

Lo spettrometro è dotato di tre sonde adatte all'analisi di campioni liquidi, solidi ed eterogenei.
La sonda per campioni liquidi è una criosonda QCI (1H, 13C, 15N, 31P), con una sensibilità circa 5 volte superiore a una sonda convenzionale, e quindi particolarmente adatta per l'analisi di campioni a bassa concentrazione come per studi strutturali su macromolecole biologiche, o per l'analisi rapida di campioni instabili, consentendo così l'analisi di campioni biologici, come proteine ​​instabili o soggette a cambiare il loro stato di ripiegamento o aggregazione nel tempo.
La sonda HR-MAS con rotore da 4 mm a tripla risonanza (1H, 13C, 15N) consente l'analisi della composizione molecolare di frammenti di tessuto provenienti da biopsie, sospensioni cellulari, gel e, in generale, campioni eterogenei.
Una sonda 1H/X/Y MAS a tripla risonanza a doppia banda larga allo stato solido (rotore MAS da 2,5 mm) consente l'applicazione delle tecniche CP-MAS, HETCOR e MQ-MAS per rilevare informazioni strutturali su un'ampia gamma di campioni, dalla scienza dei materiali ai polimeri e sistemi biologici.

Applicazioni
È disponibile un’ampia gamma di sequenze di impulsi che consentono di effettuare i più comuni esperimenti monodimensionali e bidimensionali, così come esperimenti avanzati tra cui:
-esperimenti tridimensionali (tutti gli esperimenti tripla risonanza oggi utilizzati per risolvere la struttura tridimensionale di polimeri e macromolecole di interesse biologico);
-esperimenti specificamente disegnati per studiare processi di riconoscimento molecolare quali interazioni recettore-ligando, proteina-proteina, proteina-acido nucleico, proteina-polisaccaride.
E’ possibile l’analisi di un’ampia gamma di campioni contenenti sostanze di interesse chimico e biologico:
-molecole a basso peso molecolare (farmaci, metaboliti, modulatori enzimatici, intermedi di sintesi);
-molecole a peso molecolare molto elevato (proteine, polisaccaridi, acidi nucleici), frammenti di membrane biologiche e nanoparticelle, frammenti di organelli cellulari, cellule, frammenti di tessuti.

Spettroscopia NMR per esperimenti su materiali solidi. Caratteristiche tecniche: magnete Wide-Bore da 7.05 T, Bruker CONSOLE AVANCE NEO 300 MHZ WB, probe MAS e deuterio statico, laser infrarosso 16W e apparato per esperimenti di iperpolarizzazione, unità per temperatura variabile.

Analisi in tracce di contaminanti ambientali

Il Horiba iHR 550, equipaggiato con una camera CCD Syncerity HORIBA-BU2, costituisce un sistema di spettroscopia a immagini ad alta sensibilità e alta risoluzione ottimizzato per misure quantitative di emissione, luminescenza e scattering ottico. Lo spettrometro, con lunghezza focale di 550 mm e apertura f/6.4, utilizza reticoli di grande formato 76 × 76 mm montati su una torretta motorizzata a tre posizioni, permettendo una rapida riconfigurazione tra diverse risoluzioni e intervalli spettrali.
La combinazione della dispersione spettrale (~1.34 nm/mm a 500 nm) con il formato del CCD Syncerity-BU2 consente di sfruttare pienamente il piano focale esteso (~30 mm) dello strumento, abilitando l’acquisizione simultanea di un’ampia finestra spettrale con risoluzione dell’ordine di 10⁻² nm, dipendente dalla scelta di slit e reticolo. L’elevata stabilità meccanica e la ripetibilità in lunghezza d’onda rendono il sistema idoneo a confronti spettrali riproducibili e a misure calibrate nel tempo.

La Syncerity HORIBA-BU2, basata su sensore CCD retro-illuminato raffreddato, offre alta efficienza quantica nel visibile e nel vicino UV, basso rumore di lettura e dark current ridotta, permettendo l’acquisizione di segnali deboli con tempi di integrazione contenuti. Il formato bidimensionale del detector consente spettroscopia a immagini, con risoluzione simultanea spaziale e spettrale, particolarmente vantaggiosa per misure time-integrated o per l’analisi comparativa di più regioni del campo ottico.
Il basso livello di luce stray dello spettrometro (~10⁻⁵), combinato con la dinamica del CCD, garantisce un elevato rapporto segnale/rumore anche in presenza di forti gradienti di intensità spettrale. La possibilità di utilizzare slit motorizzate, filtri interni e configurazioni multi-porta rende il sistema flessibile per misure di emissione plasmi, fotoluminescenza e fluorescenza, con acquisizione spettrale su larga banda senza necessità di scansione meccanica.

Nel complesso, l’accoppiata iHR 550 + Syncerity BU2 fornisce una piattaforma compatta e stabile per spettroscopia ad alta risoluzione con rivelazione 2D, in cui la qualità ottica dello spettrometro e la sensibilità del CCD consentono misure riproducibili, ad alta dinamica e adatte a integrazione in diagnostiche sperimentali avanzate.

Spettroscopia X e Raman trasportabile per applicazioni nell'ambito della scienza dei materiali

Breve descrizione della strumentazione
La spettroscopia di dicroismo circolare (CD) studia le proprietà chirali intrinseche o indotte delle biomolecole. Nel nostro Dipartimento è presente uno spettropolarimetro Jasco J815 (JASCO corporation, Japan) che lavora nell’intervallo spettrale da 163 nm a 900 nm. La temperatura del campione è controllata tramite Peltier con un intervallo operativo tra -10°C e + 110°C. La spettroscopia CD permette di ottenere informazioni complementari a quelle che si possono ottenere con le altre piattaforme strumentali. Ad esempio, nel caso delle proprietà conformazionali e stabilità di proteine e peptidi e possibile eseguire caratterizzazioni di spettroscopia CD, FTIR e fluorescenza intrinseca ed estrinseca. Per lo studio delle interazioni, il CD è complementare ad altre analisi, come la surface plasmon resonance (SPR), la fluorescenza e la calorimetria.

Applicazioni principali
• Proprietà strutturali di biomolecole
• Struttura secondaria e terziaria delle proteine
• Stabilità conformazionale delle proteine
• Confronto con RLD (reference listed drug)
• Interazione proteina-ligando, proteina-DNA ect.

Spettroradiometro da campo ad alta risoluzione (350-2500 nm).